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        蛋白質組學

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        「青蓮干貨」蛋白質組學FAQ→基礎定義(一)

        2022-03-24 00:00:00

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        蛋白質組學(英語:proteomics,又譯作蛋白質體學),是以蛋白質組為研究對象,研究細胞、組織或生物體蛋白質組成及其變化規律的科學。這個概念早是在1994年,由Marc Wikins首先提出的新名詞。

        以上簡單的介紹了一下什么是蛋白質組學~


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        1. 蛋白組學的定義?

        答案:蛋白質組(Proteome)一詞源于蛋白質(protein)與 基因組(genome)兩個詞的組合,意指一種基因組所表達的全套蛋白質,即包括一種細胞乃至一種生物所表達的全部蛋白質。蛋白質組與轉錄組有許多相似之處,也具有時空特異性,會隨著環境、組織或個體的改變而改變。



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        2. 蛋白組學可以用來發現什么?

        答案:蛋白質組學本質上指的是在大規模水平上研究蛋白質的特征,包括蛋白質的表達水平,亞細胞定位,翻譯后的修飾,蛋白與蛋白相互作用等,由此獲得蛋白質水平上的關于疾病發生、細胞代謝、生長發育以及各種脅迫反應等過程的整體而全面的認識。


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        3. SDS-PAGE的原理是什么?

        答案:SDS-聚丙烯酰胺膠電泳,是在聚丙烯酰胺凝膠系統中引進SDS,SDS能斷裂分子內和分子間氫鍵,破壞蛋白質的二級和三級結構,強還原劑能使半胱氨酸之間的二硫鍵斷裂,蛋白質在一定濃度的含有強還原劑的SDS溶液中,與SDS分子按比例結合,形成帶負電荷的SDS-蛋白質復合物,這種復合物由于結合大量的SDS,使蛋白質喪失了原有的電荷狀態形成僅保持原有分子大小為特征的負離子團塊,從而降低或消除了各種蛋白質分子之間天然的電荷差異,由于SDS與蛋白質的結合是按重量成比例的,因此在進行電泳時,蛋白質分子的遷移速度取決于分子大小。


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        4. WB的原理是什么?

        答案:Western Blot采用的是聚丙烯酰胺疑膠電泳,待檢測物是蛋白質,探針是抗體,顯色用標記的二抗。SDS-PAGE可對蛋白質樣品進行分離,轉移到固相載體,例如硝酸纖維素薄膜(NC)上。固相載體可以吸附蛋白質,并保持電泳分離的多肽類型及其生物學活性不變。轉移后的NC膜就稱為一個印跡(blot)。用蛋白溶液(如5%BSA)處理,封閉NC膜上的疏水結合位點。用目標蛋白的抗體(一抗)處理NC膜(只有待研究的蛋白質才能與ー抗特異結合形成抗原抗體復合物),這樣清洗除去未結合的一抗后,只有在目標蛋白的位置上結合著一抗。用一抗處理過的NC膜再用標記的二抗處理(二抗是指一抗的抗體),處理后,帶有標記的形成抗體復合物可以指示一抗的位置,即是待研究的蛋白質的位置。



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        5. IP、co-IP、pulldown的區別是什么?

        答案:IP(免疫沉淀):是利用抗原抗體特異性反應純化富集目的蛋白的一種方法。

        co-IP(免疫共沉淀):可對兩種已知蛋白是否存在相互作用進行驗證,也可以驗證在總蛋白中是否含有與已知蛋白相互作用的未知蛋白。

        Pulldown帶標簽的誘餌蛋白能被特異結合該標簽的固相親和配基捕獲,形成“次級親和支持物”,用于純化與誘餌蛋白相互作用的其他蛋白。可用來證明兩種已知蛋白間存在的相互作用或尋找與已知蛋白直接發生相互作用的未知分子。



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        本周的FAQ就到此結束啦~

        有任何困惑或見解歡迎在公眾號消息欄或者掃描下方二維碼跟客服進行交流哦!



        我們下周不見不散~






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